Intrinsically Disordered Proteins Studied by NMR Spectroscopy (Record no. 81462)

MARC details
000 -CABECERA
campo de control de longitud fija 04153nam a22003975i 4500
001 - NÚMERO DE CONTROL
campo de control 81462
003 - IDENTIFICADOR DEL NÚMERO DE CONTROL
campo de control ES-MaUEC
005 - FECHA Y HORA DE LA ÚLTIMA TRANSACCIÓN
campo de control 20230207040331.0
007 - CAMPO FIJO DE DESCRIPCIÓN FÍSICA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija cr nn 008mamaa
008 - DATOS DE LONGITUD FIJA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija 150919s2015 gw | s |||| 0|eng d
020 ## - NÚMERO INTERNACIONAL ESTÁNDAR DEL LIBRO
Número Internacional Estándar del Libro 9783319201641
024 7# - IDENTIFICADOR DE OTROS ESTÁNDARES
Número estándar o código 10.1007/978-3-319-20164-1
Fuente del número o código doi
050 #4 - SIGNATURA TOPOGRÁFICA DE LA BIBLIOTECA DEL CONGRESO
Número de clasificación QP551
Número de documento/Ítem .I587 2015
245 10 - MENCIÓN DE TÍTULO
Título Intrinsically Disordered Proteins Studied by NMR Spectroscopy
Mención de responsabilidad, etc. edited by Isabella C. Felli, Roberta Pierattelli.
250 ## - MENCIÓN DE EDICIÓN
Mención de edición 1st ed. 2015.
260 ## - PUBLICACIÓN, DISTRIBUCIÓN, ETC.
Lugar de publicación, distribución, etc. Cham, Switzerland
Nombre del editor, distribuidor, etc. Springer
Fecha de publicación, distribución, etc. 2015
300 ## - DESCRIPCIÓN FÍSICA
Extensión 1 recurso en línea (XIII, 421 páginas)
Otras características físicas 111 ilustraciones, 98 ilustraciones en color
336 ## - TIPO DE CONTENIDO
Término de tipo de contenido Texto
Código de tipo de contenido txt
Fuente rdacontent
337 ## - TIPO DE MEDIO
Nombre/término del tipo de medio electrónico
Código del tipo de medio c
Fuente rdamedia
338 ## - TIPO DE SOPORTE
Nombre/término del tipo de soporte recurso electrónico
Código del tipo de soporte cr
Fuente rdacarrier
490 0# - MENCIÓN DE SERIE
Mención de serie Advances in Experimental Medicine and Biology
Número Internacional Normalizado para Publicaciones Seriadas 0065-2598
Designación de volumen o secuencia 870
505 0# - NOTA DE CONTENIDO CON FORMATO
Nota de contenido con formato Nuclear Magnetic Resonance and Bioinformatics Studies on Intrinsically Disordered Proteins -- Structure and Dynamics of Intrinsically Disordered Proteins -- NMR methods for the study of IDP structure, dynamics and interactions: general overview and practical guidelines -- Ensemble Calculation for IDPs Using NMR Parameters -- NMR Spectroscopic Studies of the Conformational Ensembles of Intrinsically Disordered Proteins -- Recombinant IDPs for NMR: Tips and Tricks -- Biophysical Methods to Investigate Intrinsically Disordered Proteins: Avoiding an “Elephant and Blind Menâ€{u04E9}tuation -- Application of SAXS for the Structural Characterization of IDPs -- Bioinformatics Approaches for Predicting Disordered Protein Motifs -- Towards Understanding Protein Disorder In-Cell -- The Protein Ensemble Database -- Order and Disorder in the Replicative Complex of Paramyxoviruses -- Druggability of Intrinsically Disordered Proteins -- Beta Amyloid Hallmarks: From Intrinsically Disordered Proteins to Alzheimer's Disease.
520 3# - SUMARIO, ETC.
Sumario, etc. This book discusses the paradigm-shifting phenomenon of intrinsically disordered proteins (IDPs) and hybrid proteins containing ordered domains and functional IDP regions (IDPRs). The properties of IDPs and IDPRs are highly complementary to those deriving from the presence of a unique and well-defined three-dimensional fold. Ignored for a long time in high-resolution studies of proteins, intrinsic protein disorder is now recognized as one of the key features for a large variety of cellular functions, where structural flexibility presents a functional advantage in terms of binding plasticity and promiscuity and this volume explores this exciting new research. Recent progress in the field has radically changed our perspective to study IDPs through NMR: increasingly complex IDPs can now be characterized, a wide range of observables can be determined reporting on the structural and dynamic properties, computational methods to describe the structure and dynamics are in continuous development and IDPs can be studied in environments as complex as whole cells. This volume communicates the new exciting possibilities offered by NMR and presents open questions to foster further developments. Intrinsically Disordered Proteins Studied by NMR Spectroscopy provides a snapshot to researchers entering the field as well as providing a current overview for more experienced scientists in related areas.
650 #7 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada Proteínas
Fuente del encabezamiento o término embne
9 (RLIN) 139861
650 #7 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada Citología
Fuente del encabezamiento o término embne
9 (RLIN) 139477
650 27 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada Proteínas
Fuente del encabezamiento o término embne
9 (RLIN) 139861
710 2# - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL--NOMBRE DE ENTIDAD CORPORATIVA
Nombre de entidad corporativa o nombre de jurisdicción como elemento de entrada SpringerLink (Online service)
Número de control del registro de autoridad o número normalizado Local
9 (RLIN) 106996
700 1# - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL--NOMBRE DE PERSONA
Nombre de persona Felli, Isabella C.
Término indicativo de función/relación editor literario
Número de control del registro de autoridad o número normalizado Local
9 (RLIN) 93904
700 1# - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL--NOMBRE DE PERSONA
Nombre de persona Pierattelli, Roberta
Término indicativo de función/relación editor literario
9 (RLIN) 93905
Número de control del registro de autoridad o número normalizado Local
856 40 - LOCALIZACIÓN Y ACCESO ELECTRÓNICOS
Identificador Uniforme del Recurso https://go.openathens.net/redirector/universidadeuropea.es?url=https://link.springer.com/book/10.1007/978-3-319-20164-1
Nota pública Acceso a este recurso digital (usuarios Universidad Europea de Madrid)
942 ## - ELEMENTOS DE PUNTO DE ACCESO ADICIONAL (KOHA)
Fuente del sistema de clasificación o colocación Library of Congress Classification
Tipo de ítem Koha LIBRO-E NO PRÉSTAMO
988 ## - NOTA LOCAL 598
Nota local 598 EBOOK, EBSPRINGER, asignarmaterias_11febrero
907 ## - TRANSACCIONES MILLENIUM
id bib interno millenium .b12900527
fecha actualizac reg bib 10-10-17
fecha creacion reg bib 18-01-16
998 ## - FONDO MILLENIUM
Biblioteca m
-- _alco
-- _vill
Fecha creación - -
Tipo de registro m
Tipo de materia E-book
e -
Idioma eng
País gw
h 0
945 ## - ITEM MILLENIUM
Signatura QP551 .I587 2015 EB
Número de copia 1
Código de barras eBOOK
Agencia 0
Localización del ejemplar (ubicación) mae
Código 2 (categoría) -
Precio EUR0.00
Mensaje (popup en cliente staff) -
Mensaje (visible en OPAC) -
Estado b
Tipo de ejemplar 15
Total de préstamos 0
Total de renovaciones 0
Préstamos del año en curso 0
Préstamos del año anterior 0
Identificador de la copia de ejemplar en Millennium .i11570143
Fecha de creación del ejemplar 06-04-17
999 ## - NÚMEROS DE CONTROL DE SISTEMA (KOHA)
-- 1
Holdings
Información adicional para el OPAC Usos internos Código 2 (categoría) Estado de pérdida Fuente del sistema de clasificación o colocación Tipo de material Código 1: Estado físico No se presta Código de colección Estado Localización permanente Ubicación/localización actual Ubicación en estantería Fecha de adquisición Precio Tipo de préstamo Total de préstamos Signatura topográfica completa Código de barras Fecha visto por última vez Id de ejemplar Millenium Precio válido a partir de Tipo de ítem Koha
Acceso concurrente   No retirado   Library of Congress Classification E-Libro Buen estado Acceso electrónico Ciencias de la Salud Acceso electrónico Madrid Digital Madrid Digital Acceso Electrónico (UEM) 06/04/2017 0.00 En línea   QP551 .I587 2015 EB eBOOK .i11570143 17/12/2017 .i11570143 17/12/2017 LIBRO-E NO PRÉSTAMO