Membrane Protein Protocols : (Record no. 393010)

MARC details
000 -CABECERA
campo de control de longitud fija 04926nam a2200397 i 4500
001 - NÚMERO DE CONTROL
campo de control 393010
003 - IDENTIFICADOR DEL NÚMERO DE CONTROL
campo de control ES-MaUEC
005 - FECHA Y HORA DE LA ÚLTIMA TRANSACCIÓN
campo de control 20231215122123.0
006 - CÓDIGOS DE INFORMACIÓN DE LONGITUD FIJA--CARACTERÍSTICAS DEL MATERIAL ADICIONAL
campo de control de longitud fija a||||ao|||| 00| 0
007 - CAMPO FIJO DE DESCRIPCIÓN FÍSICA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija cr nn 008mamaa
008 - DATOS DE LONGITUD FIJA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija 100301s2003 xxu| o |||| 0|eng d
020 ## - NÚMERO INTERNACIONAL ESTÁNDAR DEL LIBRO
Número Internacional Estándar del Libro 9781592594009
024 7# - IDENTIFICADOR DE OTROS ESTÁNDARES
Número estándar o código 10.1385/159259400X
Fuente del número o código doi
040 ## - FUENTE DE LA CATALOGACIÓN
Centro catalogador/agencia de origen ES-MaUEC
Lengua de catalogación spa
Centro/agencia transcriptor ES-MaUEC
Centro/agencia modificador ES-MaUEC
050 #4 - SIGNATURA TOPOGRÁFICA DE LA BIBLIOTECA DEL CONGRESO
Número de clasificación QP552 .M44
Número de documento/Ítem 2003 EB
245 00 - MENCIÓN DE TÍTULO
Título Membrane Protein Protocols :
Resto del título Expression, Purification, and Characterization
Mención de responsabilidad, etc. edited by Barry S. Selinsky
250 ## - MENCIÓN DE EDICIÓN
Mención de edición 1st edition 2003
264 #1 - PRODUCCIÓN, PUBLICACIÓN, DISTRIBUCIÓN, FABRICACIÓN Y COPYRIGHT
Producción, publicación, distribución, fabricación y copyright Totowa, NJ
Nombre del de productor, editor, distribuidor, fabricante Humana Press
Fecha de producción, publicación, distribución, fabricación o copyright 2003
300 ## - DESCRIPCIÓN FÍSICA
Extensión 1 recurso en línea (XXII, 334 páginas)
336 ## - TIPO DE CONTENIDO
Término de tipo de contenido texto
Código de tipo de contenido txt
Fuente rdacontent
337 ## - TIPO DE MEDIO
Nombre/término del tipo de medio electrónico
Código del tipo de medio c
Fuente rdamedia
338 ## - TIPO DE SOPORTE
Nombre/término del tipo de soporte recurso electrónico
Código del tipo de soporte cr
Fuente rdacarrier
347 ## - CARACTERÍSTICAS DEL ARCHIVO DIGITAL
Tipo de archivo archivo de texto
Formato de codificación PDF
490 0# - MENCIÓN DE SERIE
Mención de serie Methods in Molecular Biology
Número Internacional Normalizado para Publicaciones Seriadas 1940-6029
Designación de volumen o secuencia 228
505 0# - NOTA DE CONTENIDO CON FORMATO
Nota de contenido con formato Expression of Membrane Proteins -- Expression and Purification of the Amphipathic Form of Rabbit Cytochrome b5 in Escherichia coli -- Dihydroorotate Dehydrogenase of Escherichia coli -- A General Approach for Heterologous Membrane Protein Expression in Escherichia coli -- Expression of Membrane-Bound Iron-Sulfur Proteins -- Heterologous Expression of Human Scavenger Receptor Class B Type I (SR-BI) in Pichia pastoris -- Expression of Oligomeric Amiloride-Sensitive Epithelial Sodium Channel in Sf9 Insect Cells -- Functional Expression of His-Tagged Rhodopsin in Sf9 Insect Cells -- Detergent Selection in Membrane Protein Purification -- Preparation of Glycerol Facilitator for Protein Structure and Folding Studies in Solution -- Solubilization of Chemokine Receptors from Cell Membranes -- A Systematic Approach for the Solubilization of the Integral Membrane Protein Lysophospholipid -- Membrane Protein Purification -- Purification of Omp50, a Minor Porin of Campylobacter jejuni -- Purification of Porins from Mycobacterium smegmatis -- Isolation of the Melanocortin 5 Receptor -- Purification of Mammalian Serine Palmitoyltransferase, a Hetero-Subunit Enzyme for Sphingolipid Biosynthesis, by Affinity-Peptide Chromatography -- Purification of Phosphatidylglycerophosphate Synthase from Cultured Mammalian Cells -- Purification of Pancreastatin Receptor from Rat Liver Membranes -- Purification, Reconstitution, and Functional Characterization of Zinc Transporter from Rat Renal Brush Border Membranes -- Isolation of Lipid Raft-Associated Proteolipids -- Purification of Membrane-Bound Catechol-O-Methyltransferase -- Purification and Characterization of Transporter Proteins from Human Erythrocyte Membrane -- Purification of the Human Erythrocyte PS-Stimulated Mg2+-ATPase -- Reconstitution and Assay of Biogenic Membrane-Derived Phospholipid Flippase Activity in Proteoliposomes -- Expression, Purification, and Reconstitution of Rat Liver Carnitine Palmitoyltransferase I -- Structural Analysis of Membrane Proteins -- Crystallization in Lipidic Cubic Phases -- Optical Biosensor Assay Using Retroviral Receptor Pseudotypes.
520 ## - SUMARIO, ETC.
Sumario, etc. Recent developments in molecular biology and biochemistry have made it possible to determine the three-dimensional structure of membrane proteins and so come to a full understanding of their function. In Membrane Protein Protocols: Expression, Purification, and Characterization, researchers at major universities and research centers around the world describe in detail the key techniques that have proven successful in the study of receptors and transport proteins. The book provides examples of how different membrane proteins can be overexpressed in both prokaryotic and eukaryotic expression systems, how natural and overexpressed proteins can be solubilized from their host membranes, and how the solubilized protein can be purified in active form. Each protocol contains step-by-step instructions to ensure success, troubleshooting advice, lists of reagents, and tips on avoiding pitfalls. Timely and highly practical, Membrane Protein Protocols: Expression, Purification, and Characterization offers investigators proven methods to determine the three-dimensional structure of membrane receptors and transport proteins, as well as proven practical help in the discovery of new clinical targets for the design of novel pharmaceutical agents useful in treating cancer, bacterial and viral infection, and many metabolic diseases.
988 ## - NOTA LOCAL 598
Nota local 598 (boletines) Springer_Protocols_2003
650 #7 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Fuente del encabezamiento o término embne
9 (RLIN) 671893
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada Proteínas de membranas
776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL
Información de relación/Frase instructiva de referencia Printed edition:
Número Internacional Estándar del Libro 9781617373763
776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL
Información de relación/Frase instructiva de referencia Printed edition:
Número Internacional Estándar del Libro 9781588291240
776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL
Información de relación/Frase instructiva de referencia Printed edition:
Número Internacional Estándar del Libro 9781489938541
856 40 - LOCALIZACIÓN Y ACCESO ELECTRÓNICOS
Identificador Uniforme del Recurso https://go.openathens.net/redirector/universidadeuropea.es?url=https://doi.org/10.1385/159259400X
Nota pública Acceso a este recurso digital (usuarios Universidad Europea de Madrid)
942 ## - ELEMENTOS DE PUNTO DE ACCESO ADICIONAL (KOHA)
Fuente del sistema de clasificación o colocación Library of Congress Classification
Tipo de ítem Koha LIBRO-E NO PRÉSTAMO
998 ## - DATOS ESTADÍSTICOS
Fecha de catalogación 12/2023
Tipo de materia E-documentos
Catalogador Isabel Alonso
Catalogado
Holdings
Información adicional para el OPAC Código 2 (categoría) Estado de pérdida Fuente del sistema de clasificación o colocación Tipo de material Código 1: Estado físico No se presta Código de colección Estado Localización permanente Ubicación/localización actual Ubicación en estantería Fecha de adquisición Tipo de préstamo Total de préstamos Signatura topográfica completa Código de barras Fecha visto por última vez Precio válido a partir de Tipo de ítem Koha
Acceso concurrente No retirado   Library of Congress Classification E-Libro Buen estado Acceso electrónico Ciencias de la Salud Acceso electrónico Madrid Digital Madrid Digital Acceso Electrónico (UEM) 01/12/2022 En línea   QP552 .M44 2003 EB eBook.20124124 20/12/2022 20/12/2022 LIBRO-E NO PRÉSTAMO