Protein Amyloid Aggregation : (Record no. 392651)

MARC details
000 -CABECERA
campo de control de longitud fija 04583nam a22003975i 4500
001 - NÚMERO DE CONTROL
campo de control 392651
003 - IDENTIFICADOR DEL NÚMERO DE CONTROL
campo de control ES-MaUEC
005 - FECHA Y HORA DE LA ÚLTIMA TRANSACCIÓN
campo de control 20231106143541.0
006 - CÓDIGOS DE INFORMACIÓN DE LONGITUD FIJA--CARACTERÍSTICAS DEL MATERIAL ADICIONAL
campo de control de longitud fija a||||fo|||| 00| 0
007 - CAMPO FIJO DE DESCRIPCIÓN FÍSICA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija cr nn 008mamaa
008 - DATOS DE LONGITUD FIJA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija 151009s2016 xxu| s |||| 0|eng d
020 ## - NÚMERO INTERNACIONAL ESTÁNDAR DEL LIBRO
Número Internacional Estándar del Libro 9781493929788
024 7# - IDENTIFICADOR DE OTROS ESTÁNDARES
Número estándar o código 10.1007/978-1-4939-2978-8
Fuente del número o código doi
040 ## - FUENTE DE LA CATALOGACIÓN
Centro catalogador/agencia de origen ES-MaUEC
Lengua de catalogación spa
Centro/agencia transcriptor ES-MaUEC
Centro/agencia modificador ES-MaUEC
050 #4 - SIGNATURA TOPOGRÁFICA DE LA BIBLIOTECA DEL CONGRESO
Número de clasificación RC632 .A5
245 00 - MENCIÓN DE TÍTULO
Título Protein Amyloid Aggregation :
Resto del título Methods and Protocols
Mención de responsabilidad, etc. edited by David Eliezer
250 ## - MENCIÓN DE EDICIÓN
Mención de edición 1st edition 2016
264 #1 - PRODUCCIÓN, PUBLICACIÓN, DISTRIBUCIÓN, FABRICACIÓN Y COPYRIGHT
Producción, publicación, distribución, fabricación y copyright New York, NY
Nombre del de productor, editor, distribuidor, fabricante Springer International Publishing
Fecha de producción, publicación, distribución, fabricación o copyright 2016
300 ## - DESCRIPCIÓN FÍSICA
Extensión 1 recurso en línea (XIV, 314 páginas)
Otras características físicas 73 ilustraciones, 49 ilustraciones a color
336 ## - TIPO DE CONTENIDO
Término de tipo de contenido texto
Código de tipo de contenido txt
Fuente rdacontent
337 ## - TIPO DE MEDIO
Nombre/término del tipo de medio electrónico
Código del tipo de medio c
Fuente rdamedia
338 ## - TIPO DE SOPORTE
Nombre/término del tipo de soporte recurso electrónico
Código del tipo de soporte cr
Fuente rdacarrier
347 ## - CARACTERÍSTICAS DEL ARCHIVO DIGITAL
Tipo de archivo archivo de texto
Formato de codificación PDF
490 0# - MENCIÓN DE SERIE
Mención de serie Methods in Molecular Biology
Número Internacional Normalizado para Publicaciones Seriadas 1940-6029
Designación de volumen o secuencia 1345
505 0# - NOTA DE CONTENIDO CON FORMATO
Nota de contenido con formato Semisynthesis and Enzymatic Preparation of Post-Translationally Modified α-Synuclein -- Isotope-Labeled Amyloids Via Synthesis, Expression and Chemical Ligation for Use in FTIR, 2D IR and NMR Studies -- Inter-Molecular Paramagnetic Relaxation Enhancement (PRE) Studies of Transient Complexes in Intrinsically Disordered Proteins -- Detection of Helical Intermediates During Amyloid Formation by Intrinsically Disordered Polypeptides and Proteins -- Fluorescence Correlation Spectroscopy: A Tool to Study Protein Oligomerization and Aggregation In Vitro and In Vivo -- Deep UV Resonance Raman Spectroscopy for Characterizing Amyloid Aggregation -- Analyzing Tau Aggregation with Electron Microscopy -- Characterization of Amyloid Oligomers by Electrospray Ionization-Ion Mobility Spectrometry-Mass Spectrometry (ESI-IMS-MS) -- Formation and Characterization of α-Synuclein Oligomers -- Fluorescence Methods for Unraveling Oligomeric Amyloid Intermediates -- Preparation of Amyloid Fibrils for Magic-Angle Spinning Solid-State NMR Spectroscopy -- Spin Labeling and Characterization of Tau Fibrils Using Electron Paramagnetic Resonance (EPR) -- Preparation of Crystalline Samples of Amyloid Fibrils and Oligomers -- Quenched Hydrogen Exchange NMR of Amyloid Fibrils -- Studying the Early Stages of Protein Aggregation Using Replica Exchange Molecular Dynamics Simulations -- Computational Methods for Structural and Functional Studies of Alzheimer's Amyloid Ion Channels -- Analyzing Ensembles of Amyloid Proteins Using Bayesian Statistics -- In Vitro Studies of Membrane Permeability Induced by Amyloidogenic Polypeptides Using Large Unilamellar Vesicles -- Cell Models to Study Cell-to-Cell Transmission of α-Synuclein -- Preparation of Amyloid Fibrils Seeded from Brain and Meninges.
520 ## - SUMARIO, ETC.
Sumario, etc. This detailed volume focuses on methods for the characterization of aggregation processes that lead to the formation of amyloid fibrils and amyloid oligomers which feature in the etiology of a variety of human disorders collectively known as amyloidoses. The scope of the collection includes techniques for visualizing early steps on the amyloid formation pathway, methods for capturing and characterizing oligomeric, potentially toxic, intermediates, strategies for preparing and characterizing mature amyloid fibrils, and approaches for understanding templating and transmission of amyloid aggregates. Written in the highly successful Methods in Molecular Biology series format, the chapters include introductions to their respective topics, lists of the necessary materials and reagents, step-by-step, readily reproducible laboratory protocols, and tips on troubleshooting and avoiding known pitfalls.   Authoritative and practical, Protein Amyloid Aggregation: Methods and Protocols serves as an ideal guide for biochemists and biophysicists with an interest in elucidating the mechanisms of protein amyloid formation, as well as chemists, pharmacologists, and clinicians with an interest in leveraging an understanding of such mechanisms for the purpose of therapeutic development.
988 ## - NOTA LOCAL 598
Nota local 598 (boletines) Springer_Protocols_2016
650 #7 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Fuente del encabezamiento o término embne
9 (RLIN) 145189
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada Amiloidosis
Subdivisión de forma Manuales de laboratorio
776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL
Información de relación/Frase instructiva de referencia Printed edition:
Número Internacional Estándar del Libro 9781493929771
776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL
Información de relación/Frase instructiva de referencia Printed edition:
Número Internacional Estándar del Libro 9781493929795
776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL
Información de relación/Frase instructiva de referencia Printed edition:
Número Internacional Estándar del Libro 9781493950058
856 40 - LOCALIZACIÓN Y ACCESO ELECTRÓNICOS
Identificador Uniforme del Recurso https://go.openathens.net/redirector/universidadeuropea.es?url=https://doi.org/10.1007/978-1-4939-2978-8
Nota pública Acceso a este recurso digital (usuarios Universidad Europea de Madrid)
942 ## - ELEMENTOS DE PUNTO DE ACCESO ADICIONAL (KOHA)
Fuente del sistema de clasificación o colocación Library of Congress Classification
Tipo de ítem Koha LIBRO-E NO PRÉSTAMO
998 ## - DATOS ESTADÍSTICOS
Fecha de catalogación 11/2023
Tipo de materia E-book
Catalogador Sara Morillo
Catalogado
Holdings
Información adicional para el OPAC Código 2 (categoría) Estado de pérdida Fuente del sistema de clasificación o colocación Tipo de material Código 1: Estado físico No se presta Código de colección Estado Localización permanente Ubicación/localización actual Ubicación en estantería Fecha de adquisición Tipo de préstamo Total de préstamos Signatura topográfica completa Código de barras Fecha visto por última vez Precio válido a partir de Tipo de ítem Koha
Acceso concurrente No retirado   Library of Congress Classification E-Libro Buen estado Acceso electrónico Ciencias de la Salud Acceso electrónico Madrid Digital Madrid Digital Acceso Electrónico (UEM) 01/12/2022 En línea   RC632 .A5 eBook.20123765 20/12/2022 20/12/2022 LIBRO-E NO PRÉSTAMO